효소는 매우 가속화된 속도에서 화학적으로 변형되기 위해 기질 위에서 행동하는
고분자질량 단백질 또는 단백질과 유사한 기질이다.
이는 보통 촉진되지 않은 속도보다 1000~10의 17승배 빠르다.
효소없이, 필수 생화학적 반응은 생명을 유지하는데 필요한 속도에서 일어나지 않는다.
효소는 평상시 적은 양으로 나타나고, 그들이 화학평형반응에 영향을 끼치지 않는 과정 동안 소비되어 지지 않는다.
효소는 낮은 활동 에너지를 요구하므로 반응을 일으키기 위해 상보적인 경로를 제공한다.
효소의 중요한 성질은 한 효소는 단지 한 형태의 반응에만 촉매작용을 할 수 있다는
특별한 특징을 가지고 있다.
예를 들어 프로테아제는 단백질의 특정 아미노산 결합만을 가수분해시키고,
아밀라아제는 전분의 글루코오스 분자 사이의 결합에 작용하며,
립타아제는 지방에 작용하여 지방산과 글리세롤로 분해한다.
따라서 원하지 않는 생성물들은 효소 촉매반응에 있어서 쉽게 제어된다.
효소는 살아있는 생물에 의해서만 생성되며, 상업적 효소들은 일반적으로 박테리아에 의해 만들어진다.
효소는 pH 4~9 사이, 그리고 화씨 75~160도 사이의 온화한 조건에서 일어난다.
대부분의 효소들은 보통 그들이 촉진시키는 반응에 따라 명명된다.
효소가 작용하는 기질의 이름 뒤에 접미사 -ase를 붙이는 것이 관례이다.
예를 들어 요소 분해에 촉매 역할을 하는 효소는 우레아제, 티로신에 작용하는 효소는 티로시나아제,
그리고 요산에 작용하는 효소는 우리카제라고 한다.
다른 촉매반응 외에 효소화 반응을 결정하는 중요 요소는 효소-기질 복합체이다.
여기서 기질은 복합체를 형성하기 위한 특정 활성점과 결합한다.
대부분의 촉진 능력은 기질의 결합에너지를 특정 기능 그룹과의 다중결합을 통한 효소에 귀착한다.
효소-기질 복합체를 안정화하는 상호작용은 수소 결합과 소수성, 이온성, 반데르발스힘이다.
만약 효소가 극한 온도 또는 pH환경에 노출된다면 활성점은 풀어져 없어질 것이다.
이러한 일이 생겼을 때, 효소가 변성되었다고 한다.
효소-기질 상호작용에 관한 두 가지 모델이 있다.
즉 잠금열쇠 모델과 유도적합 모델.
오랫동안 잠금열쇠 모델은 한 기질에서 한 효소 행동의 입체 특이성 효과 때문에 선호되었다.
하지만 유도적합모델은 더욱 유용한 모델이다.
유도적합모델에서는 효소분자와 기질분자 모두 왜곡되었다.
재배열 또는 접착을 더욱 허용하는 분자를 만들기 위해 결합을 강하게 하는 것과 약하게 함으로써,
그 변형은 기질 결합들의 하나 또는 더 이상의 것을 왜곡시켰다.
효소반응속도론의 몇몇 기초 원리들을 전개하는데 있어서, 인공신장의 크기를 줄이기 위한 연구의 일환으로
레바인과 라쿠르스가 제시한 효소반응을 논의한다.
환자가 휴대할 수 있고, 요산과 크레아티닌과 같은 질소폐기물을 제거할 수 있는 인공신장을 만드는 것이 목적이다.
레바인과 라쿠르스가 제안한 미소캡슐화 장치에서, 효소 우레아제는 혈액흐름으로부터
요소를 제거하는데 이용되어 왔다.
여기서 우레아제의 촉매 활동은 우레아가 암모니아와 이산화탄소로 분해되는 원인이다.
용액에 넣어진 효소 중의 일부는 요소와 결합하며, 일부는 결합하지 않고 그대로 유지된다는 것을 안다.
비록 효소의 전체 농도는 쉽게 측정할 수 있지만 비결합효소의 농도를 측정하기란 쉽지 않다.
효소반응에서의 온도의 영향은 매우 복잡하다.
만약 효소 구조가 온도가 상승할 때 바뀌지 않고 남아 있다면, 아마도 그 속도는 아레니우스 온도 관계를 따를 것이다.
그러나 온도가 상승할때, 효소는 펼쳐지거나 또는 변성되거나 그리고 그것의 촉매활성을 상실하게 될 수 있다.
결과적으로 온도가 상승할때, 반응속도는 온도증가의 최대값까지 증가하고
그때 온도가 더욱더 증가함에 따라 감소하게 된다.
이 곡선이 하강하는 구간을 온도 비활성 또는 온도변성이라 한다.
온도와 용액의 pH 외에 효소 촉매화 반응속도에 큰 영향을 주는 또 다른 인자는 억제제의 존재이다.
억제제는 효소와 서로 반응하여 효소가 그것의 특정 반응을 촉진시키는데 효과가 없게 하는 물질이다.
효소의 억제에 대한 가장 극적인 것은 생물체에서 발견되다는 것이다.
여기에서 기초적인 신진대사와 관련된 어떤 특정한 효소의 억제는 전체 신진대사를 비활동적으로 만들고,
결과적으로 유기체에 심각한 피해를 주거나 소멸에 이르게 한다.
예를 들어 시안화물에 의한 단일효소, 시토크롬 산화효소의 억제는 호기성 산화 과정을 멈추는 것을 유발할 것이다.
수분 내에 죽음에 이른다. 또한 백혈병과 다른 종양성 질병을 치료하는 데 쓰이는 것들과 같이
유익한 억제제들도 있다.
아스피린은 진통-진행과정에 있어서 프로스타글란딘 합성을 촉진시키는 효소를 억제한다.
효소반응에서 일어나는 가역적 억제현상 중 가장 일반적인 세 가지 형태에는
경쟁(competitive), 무경쟁(uncompetitive), 비경쟁(noncompetitive) 억제가 있다.
효소 분자는 그것들이 활성점들을 가지고 있다는 점에서 비균일 촉매 표면과 유사하다.
경쟁억제가 일어날 때, 기질과 억제제는 보통 같은 활성점에 대해 경쟁하는 유사한 분자들이다.
무경쟁억제는 때때로 억제제가 스스로 복합체의 기질과 효소분자에 부착함으로써 효소-기질 복합체를
비활성화시킬 때 일어난다.
비경쟁억제는 최소 두개의 다른 활성점에 효소가 부착됨으로써 일어난다.
기질은 오직 한 활성점에 부착되고, 억제제는 오직 효소가 활동하지 않는 다른 곳에 부착된다.
경쟁 억제는 약물 속도론에 있어서 특히 중요하다.
만약 환자가 일반 효소, 공동인자, 또는 활성성분들과 몸 안에서 동시에 반응하는 두 개 이상의 약을 복용했다면,
이 내부 반응은 각각의 대사산물에서 경쟁억제를 주도할 수 있고, 심각한 결과를 나타낼 수 있다.
